一、酶的催化作用与分子活化能

活化分子数越多，反应速度越快。

1. 常态分子变为活化态的途径：

• 对反应体系加热或用光照射，使反应分子活化。
• 使用适当的催化剂，降低反应的能阈。

二、中间产物学说

1. 定义：酶与底物通过形成中间产物使反应沿一个低活化能的途径进行。

2.己糖激酶与葡萄糖形成酶－底物复合物（a）结合前；（b）结合后。

三、酶的活性部位和必需基团

1. 活性中心（活性部位）：指酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。

1.1分类：

单纯酶：活性中心由少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团构成。

结合酶：辅因子也是酶活性中心的组成成分。

2.酶活性中心（功能部位）： 结合部位：决定酶的专一性。

催化部位：决定酶催化的性质。

3.必需基团：

3.1定义：酶分子中有些基团若经化学修饰使其改变，则酶活性丧失，这些基团称为必需基团。

3.2分类：

• 活性中心内的必需基团： 结合基团：与底物相结合

催化基团：催化底物转变成产物

• 活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。

四、诱导契合学说

1.锁钥学说： 1890. Emil Fischer

2.诱导契合学说: 1958. D.E.Koshland

五、使酶具有高效性的因素

1.邻近与定向效应

邻近与定向（轨道定向）效应的示意图

2. “张力”和“变形”

3.酸堿催化：在反应中通过瞬时地向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，从而加快反应速度，称为酸堿催化。

• His 的咪唑基是酸堿催化作用中最活泼的一个功能团。

4.共价催化：

4.1概念：某些酶可以和底物形成一个反应活性很高的不稳定的共价中间物，这个中间物很易变成过渡态，反应活化能大大降低，从而提高反应速度的过程。

4.2它包括两种类型：

亲核基团： His 的咪唑基，Cys 的巯基，Asp 的羧基，Ser 的羟基等；

亲电子基团：H+ 、Mg 2+、 Mn 2+ 、Fe3+

5.微环境的影响

• 在避开水分子的干扰下，分子间的离子键才容易产生。
• 酶活性中心是低介电区域

六、酶原激活

1.酶原：有一些酶，在最初合成和分泌时，是没有活性的酶的前体形式，这种前体称为酶原。

2.酶原激活：酶原在一定条件下被打断一个或几个特殊的肽键，从而使酶构象发生一定的变化，形成具有活性的三维结构的过程称为酶原激活。

3.以酶原形式存在的意义：

• 可以对酶的活性进行调节。
• 对组织的一种保护。